En nuestra vida cotidiana, podemos usar el sistema de posicionamiento global (GPS) para determinar, de forma fiable, la ruta hacia un destino deseado.
Científicos del Instituto de Física y Química Teórica de la Universidad de Bonn han desarrollado ahora un «GPS« molecular que sirve para definir con exactitud dónde se encuentran los iones metálicos, dentro de las enzimas.
Estos iones desempeñan un papel importante en el metabolismo y en la síntesis de los productos biológicos, pues favorecen la actividad de las enzimas. Si en estas los iones metálicos no están presentes, las enzimas no actúan.
Teniendo en cuenta, además, que las enzimas son las que catalizan las reacciones químicas orgánicas (desde la digestión a la duplicación de la información genética) y que, por tanto, no habría vida en nuestro planeta sin ellas, se entiende la importancia de dichos iones.
Buscar en un entorno complejo
El interior de las enzimas no es un espacio simple. Está conformado por múltiples pliegues y espirales. En su llamado «centro activo», la zona en la que ocurren las actividades con otras moléculas, es donde se acumulan los iones metálicos.
Esto supone que la sustancia a transformar mediante reacciones químicas entra en dicho centro en contacto con esos iones, que facilitan la rotura o reorganización de uno o más enlaces quíimicos de dicha sustancia.
Como resultado, esta se transforma. Este tipo de conversiones tienen lugar constantemente en nuestro estómago, por ejemplo: gracias a ellos, la comida que hemos consumido se descompone en sustancias más fáciles de asimilar por nuestro cuerpo.
Para comprender mejor como funcionan las enzimas hay que saber con precisión, por tanto, dónde se encuentran los iones metálicos que conforman el centro activo de estas y que favorecen todas esas reacciones químicas microscópicas.
Rastreando el centro activo
Lo que han conseguido los investigadores de la Universidad de Bonn ha sido determinar la posición del centro activo de las enzimas con un novedoso método que funciona de manera similar al GPS.
Pero los satélites, en este caso, son moleculares, y consisten en pequeñas moléculas orgánicas que tienen un electrón desparejado y que son estables. Los científicos distribuyeron seis de estos «satélites moleculares» en un modelo de enzima llamada «azurina», que consiste en una proteína azul con un ión de cobre en su centro.
Usando programas informáticos, los científicos rastrearon en primer lugar las ‘órbitas’ de estos satélites en las bobinas o espirales de la azurina. Después, determinaron la distancia entre dichos satélites y el ión de metal (cobre) usando un método espectrocópico denominado PELDOR, informa la Universidad de Bonn en un comunicado.
Así, de manera similar a como ocurre con el GPS, fueron capaces de determinar con precisión la posición del centro activo de la enzima. Esperan que su sistema sirva como método de investigación, para clarificar la estructura también de otras enzimas.
En general, conocer el funcionamiento de las enzimas resulta clave para controlar los procesos químicos en los que intervienen estas macromoléculas biológicas con infinidad de aplicaciones en campos como la medicina y la industria.
Referencia bibliográfica:
Dinar Abdullin, Nicole Florin, Gregor Hagelueken, Olav Schiemann. EPR-Based Approach for the Localization of Paramagnetic Metal Ions in Biomolecules. Angewandte Chemie International Edition (2014). DOI: 10.1002/anie.201410396.