Cualquier libro de texto de introducción a la biología explica que el material genético es como un plano o una receta, un código, con las instrucciones necesarias para construir componentes de las células, como las proteínas, que desempeñan un papel fundamental para la vida. Esas instrucciones son portadas por el llamado ‘ARN mensajero’ (ARNm).
Todo esto es verdad. Pero científicos de la Universidad de Utah (en EEUU) han hecho un descubrimiento sorprendente: los bloques de construcción (aminoácidos) de una proteína específica son capaces de ensamblarse sin instrucciones genéticas.
Para poner este nuevo hallazgo en perspectiva, hay que pensar en la célula como una fábrica bien dirigida. En esta, existen los ribosomas, complejos macromoleculares de proteínas y ácido ribonucleico (ARN) que sintetizan las proteínas, es decir, que unen los ladrillos de estas (aminoácidos) en el orden determinado por el código genético.
Si alguno de estos ribosomas funciona mal, se puede detener. Entonces, un equipo de control de calidad acudirá al lugar, lo desmontará, descartará su código y reciclará la malograda proteína a medio construir.
Una proteína diferente
Sin embargo, el presente estudio ha revelado que el proceso no es siempre este. Resulta que un miembro de ese “equipo de control de calidad”, una proteína presente tanto en la levadura como el ser humano y llamada Rqc2, es capaz de dar órdenes “alternativas”.
Como si fuera material genético con instrucciones (ARNm), lo que hace la Rqc2 antes de que una malograda proteína a medio hacer sea reciclada, es incitar a los ribosomas de la célula a añadir a dicha proteína solo dos aminoácidos (de un total de 20), conocidos como alanina y treonina, una y otra vez y en cualquier orden, se explica en un comunicado de la Universidad de Utah.
Como un coche medio fabricado, con ruedas adicionales de principio a fin, la proteína resultante, truncada con una secuencia aparentemente aleatoria de alaninas y treoninas
probablemente no funcione como otra proteína corriente.
Pero, según los científicos, podría tener fines específicos, como señalar que esa proteína debe ser destruida o como ser parte de una prueba de comprobación del correcto funcionamiento del ribosoma “de montaje”.
Encontrar la explicación podría ser importante, porque algunas evidencias han sugerido que ambas situaciones subyacen a enfermedades neurodegenerativas como la esclerosis lateral amiotrófica, el Alzheimer o el Huntington.
Pillada en plena acción
Los científicos lograron captar esta rareza de la Rqc2 gracias a una técnica de microscopía electrónica de transmisión llamada tomografía crioelectrónica. Con ella se congelaron imágenes de la proteína en acción para luego visualizarlas. «Pillamos a la Rqc2 en plena acción», aseguran los investigadores.
Además, se realizaron extensos análisis bioquímicos para validar la hipótesis. En este sentido, una nueva técnica de secuenciación del ARN mostró que el complejo formado por Rqc2 y ribosoma tenía el potencial de añadir aminoácidos a proteínas no culminadas. «Nuestro trabajo ahora es determinar cuándo y dónde tiene lugar este proceso, y lo que sucede cuando falla», concluyen los científicos.
Referencia bibliográfica:
Peter S. Shen, et al. Rqc2p and 60S ribosomal subunits mediate mRNA-independent elongation of nascent chains. Science (2014). DOI: 10.1126/science.1259724.
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